Язык - Русский
Français
 





Действующее вещество -Лизоцим

Международное наименование:
LYSOZYME
Регистрационный номер CAS:
12650-88-3
Номенклатура ИЮПАК:
мурамидаза

Поделиться в соц. сетях:

Лизоцим - Химические соединения

Лизоцим
Международное наименование:
LYSOZYME
Регистрационный номер CAS:
12650-88-3
Номенклатура ИЮПАК:

мурамидаза

LYSOZYME HYDROCHLORIDE
Регистрационный номер CAS:
9066-59-5
Брутто-формула:
ClH
LYSOZYME, CHICKEN EGG WHITE
Регистрационный номер CAS:
12650-88-3

Лизоцим - в фармакопеях следующих стран:

Фармакопея Франции
lysozyme (chlorhydrate de)
- DCF (Dénominations Communes Françaises)
Государственная фармакопея Российской Федерации
Лизоцим
Фармакопея США
lysozyme
- USP (United States Pharmacopeia)


Фармакотерапевтическая классификация:

Фармакодинамика

Человеческий лизоцим является гликозидазой, которая функционирует в качестве антибактериального средства . Человеческий лизоцим (ЕС 3.2.1.17) содержит 130 остатков, принадлежащих к классу С-типа, и широко распространен в различных тканях и жидкостях организма, в том числе печени, суставных хрящах, крови, слюне, слезной жидкости и молоке. Он кодируется геном, расположенным на 12 хромосоме, и состоит из 4 экзонов и 3 интронов.
Лизоцим гидролизует преимущественно B-1,4 гликозидные связи между N-ацетилмурамовой кислоты и N-ацетилглюкозамина, содержащиеся в структуре пептидогликана клеточной стенки некоторых микроорганизмов, особенно грамположительных бактерий, и, следовательно, играет определенную роль в защите хозяина. Фермент заставляет сахар мурамовой кислоты находится в напряженной конформации, и при совместном действии двух ключевых остатков: глутаминовой кислоты в положении 35 и аспарагиновой кислоты в положении 52, гидролизует гликозидные связи.
Лизоцим высоко экспрессируется в кроветворных клетках, где он находится в гранулоцитах, моноцитах и макрофагах, а также в их предшественниках в костном мозге. Обычная концентрация лизоцима в плазме составляет от 4 до 13 мг / л, но только следы можно увидеть в моче здоровых субъектов. В случае нормальных субъектов, по меньшей мере, 500 мг лизоцима производятся в день, но время жизни протеина в плазме является очень коротким; 75% элюируют в течение 1 ч, в основном, через почки. Сильно повышенная концентрация лизоцима в плазме и моче, связано с целым рядом патологических состояний и рассматриваются в течение многих лет, так как являются возможным маркером моноцитарного лейкоза, но в то же время, как в случае больных с миелопролиферативными расстройствами, при нормальной функции почек, производство лизоцима увеличивается до 4 раз.
Фермент атакует пептидогликаны (в частности, муреин), входящие в состав клеточных стенок бактерий (особенно много его в клеточных стенках грам-положительных бактерий — до 50-80 %). Лизоцим гидролизует (1,4β)-гликозидную связь между N-ацетилмурановой кислотой и N-ацетилглюкозамином. Пептидогликан при этом связывается с активным центром фермента (в форме кармана), расположенным между двумя его структурными доменами. Сорбционный центр лизоцима представляет 6 карманов (A, B, C, D, E, F), причём в A, C и E может связываться только N-ацетилглюкозамин, а в B, D и F — как N-ацетилглюкозамин, так и N-ацетилмурамовая кислота. Молекула субстрата в активном центре принимает конформацию, близкую к конформации переходного состояния. В соответствии с механизмом Филлипса, лизоцим связывается с гексасахаридом, затем переводит 4-й остаток в цепи в конформацию твист-кресла. В этом напряженном состоянии гликозидная связь между центрами D и E легко разрушается. Ингибитором лизоцима служит, в частности, трисахарид N-ацетилглюкозамина, связывающийся с каталитически неактивными центрами A, B и C и препятствующий связыванию субстрата.
Остатки глутаминовой кислоты (Glu35) и аспарагиновой кислоты (Asp52) критичны для функционирования фермента, причём Asp52 ионизирован, а Glu35 нет. Некоторые авторы полагают, что Glu35 выступает в качестве донора протона при разрыве гликозидной связи субстрата, разрушая связь, а Asp52 выступает в роли нуклеофила, при образовании интермедиата — гликозил-фермента. Затем гликозил-фермент реагирует с молекулой воды, в результате чего фермент возвращается в исходное состояние и образуется продукт гидролиза.
Другие авторы полагают, что реакция протекает через образование карбоксоний-иона, стабилизированного заряженной карбоксильной группой Asp52, в то время как высвобождение спирта катализируется по механизму общего основного катализа незаряженным карбоксилом Glu35.

Пользовательское соглашение | Обратная связь
Информация, размещенная в фармацевтическом справочнике Medzai.net предназначена исключительно для врачей, фармацевтов и других специалистов в сфере медицины.
Данная информация носит справочный, ознакомительный характер и не должна использоваться пациентами для принятия самостоятельного решения о применении представленных лекарственных препаратов.
Администрация сайта и авторы статей не несут ответственности за любые убытки и последствия, которые могут возникнуть при использовании материалов сайта.

Справочник лекарственных препаратов Medzai.net, © 2016-2019